Ang Casein

Idugang ang mga link
Gikan sa Wikipedia, ang gawasnong ensiklopedya

Ang Casein usa ka protina may kalabutan sa pamilya sa proteina nga phosphoproteins (αS1, aS2, β, κ) kasagarang makita sa gatas sa mammal, naglangkob sa 80% sa protina sa gatas sa baka, ug mga 20% ug 60% sa protina sa gatas sa mga tawo.[1] Ang mga gatas sa karnero ug baka, mas taas ang ilang Casein content compara sa ubang klase sa gatas, kay sa ubang matang sa gatas nga adunay gatas sa tawo nga adunay.[2]

Dagan ug use ang Casein, gikan sa usa ka mayor nga component, cheese, hantud sa pag gamit ug food additive. Ang mas common form sa Casein kay sodium caseinate. [4] Ang Casein kay gi secrete sa gatas gikan sa mga cells sa mammal, in the form of colloidal casein micelles, usa ka matang sa biomolecular condensate.[5]

As a food source, mu supply ug amino acids, carbohydrates, ug two essential elements (calcium ug phosphorus) ang casein.[6]

Komposisyon[usba | usba ang wikitext]

Daghan ug nimber nga proline amino acids ang Casein, nga makabagbag sa pagporma ug mga common secondary structural motifs sa mga protina. Adunay usab mga walay disulfide bridges. As a result, gamay ra iyang tertiary structure. Relatively hydrophobic siya, so dili maayo nga matunaw sa tubig. Makit-an siya sa gatas as a suspension sa mga partikulo, gitawag nga casein micelles, nga nagpakita lamang ug limitado nga pagkaparehas sa surfactant-type micelles, in the sense nga ang hydrophilic parts nag reside sa surface kay spherical. Pero, in sharp contrast sa surfactant micelles, and interior sa casein micelle kay hydrated kaayo. And caseins naa sa sulod sa micelles are held together by calcium ions ug hydrophobic interactions. Ang bisan unsa sa daghang modelo sa molekula could account for sa special conformation of casein in the micelles.[7] Ang isa nag propose nga ang micellar nucleus kay naporma by several submicelles, ang periphery consisting of microvillisities sa κ-casein.[8][9][10] Ang isa ka model nag syggest nga ang nucleus kay naporma by casein-interlinked fibrils. Finally, and pinaka recent model nag propose nga naay double link ang mga caseins for gelling to take place. And tulo ka models kay nagconsider ug micelles as colloidal particles naporma by casein aggregates nga giputos sa soluble κ-casein molecules.

Ang isoelectric point sa casein kay 4.6. Tungos kay ang pH sa gatas kay 6.6, naay negative charge and casein sa gatas. Ang purified protina kay dili matunaw sa tubig. While dili pud siya matunaw sa neutral salt solutions, readily dispersible siya in dilute alkalis ug sa salt solutions such as aqueous sodium oxalate and sodium acetate.

Ang enzyme trypsin maka hydrolyze ug phosphate-containing peptone. Kini gigamit sa pagporma sa usa ka type nga organic adhesive.[13]

Mga gamit[edit][usba | usba ang wikitext]

Pintal[usba | usba ang wikitext]

Ang pintal nga Casein kay isa ka fast drying, matunaw sa tubic nga medium mga gigamit sa mga artista. Ang pintal nga Casein kay gigamit sukad pa sa ancient Egyptian times, as a forma sa tempera nga pintura, ug widely used sa mga commercial illustrator, as the material of choice hangtod sa late 1960s sa dihang, sa pag-abot sa acrylic nga pintura, dili na kaayu sikat ang casein.[14][15] Widely used pa gihapon by scenic painters ang pintal nga kasein, bisan kung ang acrylic nakasulod usab sa kana nga natad.[16]

Papilit[usba | usba ang wikitext]

Giporma ang mga papilit nga Casein-based from casein, tubig, ug alkalis (kasagaran isa ka mix sa hydrated lime ug sodium hydroxide). Ang gatas gi-skim aron makuha ang tambok, unya gipa-aslom aron ma-precipitate ang casein as milk curd. Ang curd gihugasan (gikuha ang whey), unya pug-on ang curd para ma hubas ang tubig ( ipa-uga pa gani kini sa usa ka pulbos). Ang casein kay gisagol sa alkali (kasagaran ang duha, sodium ug calcium hydroxide) para mahimo ug papilit. Ang papilit gihimo ug lain-laing nga mix of alkalis adunay lain-laing mga properties. Pwede pud idugang ug preservatives.[17][18]

Sikat siya pang woodworking, including para sa airfract, as late as the de Havilland Albatross airliner pag 1939.[19][20]

Gigamit pud ang casein glue sa manufacturing sa transformer (specifically transformer board) tungod sa iyang permeability sa mantika.[21]

Ang Elmer's Glue-All, Elmer's School Glue ug ang uban nga Borden adhesives kay orihinal nga gihimo gikan sa Casein. Samtang ang usa ka rason kay iyang non-toxic nature, usa ka primary factor was that it was economical to use. Padulong sa katapusan sa 20th century, gipulihan ang Borden ang casein sa tanan nga sikat nga adhesives with synthetics like PVA.

Samtang kadaghanan gipulihan ug synthetic resins, naa pay gamit ang mga papilit nga casein-based sa certain niche applications, such as laminating fireproof doors and the labeling of bottles.[19][22][23][24] Ang mga papilit nga Casein kay dali mu-nipis sa pagtaas sa temperatura, gipasayon ang pag-apply sa nipis nga mga taklap nga dali, aron mamarkahan ang mga garapon ug botelya on a production line.[25]

Pagkaon[usba | usba ang wikitext]

Daghan nga pagkaon, creamers, ug mga toppings contain a variety of caseinates. Mu-act ang sodium caseinate ug masdako nga food additive para sa pag-stabilize sa mga processed nga pagkaon, pero daghang companya mu opt sa pag-gamit sa calcium caseinate para mu increase sa calcium content ug decrease sodium levels sa ilang mga producto.[26]

Presence ug Function sa Caseinate sa lahi nga mga products[27]
Product Caseinate% Function
Meat 2-20 Texture and nutrition
Cheese 3-28 Matrix formation, fat, and water binding
Ice Cream 1-7 Texture and stabilizer
Whipped toppings 2-11 Fat stabilization
Pasta 2-18 Texture, nutrition, and taste
Baked goods 1-15 Water binding

Ang main food uses sa casein mga pulobos nanginahanglan ug rapid despersion sa tubig, gikan sa coffee creamers hantud sa instant cream soups. Nag-introduce si Mean Johnson ug producto sa early 1920s gitawag ug Casein para mu-ease ang mga gastrointestinal disorders ug infant digestive problems nga common cause of death sa mga bata niadtong panahona.

Gituohan nga maka neutralize ug capsaicin, ang halang nga ingredient sa mga sili, jalapeños, habaneros, ug uban mga sili.[28]

Cheesemaking[usba | usba ang wikitext]

Ang queso kay naglangkob sa protina ug tambok gikan sa gatas, kasagaran ang gatas sa baka, buffalo, mga kanding, or mga karnero. Gihimo ni by coagulation caused sa pag-destabilize sa casein micelle, nga nagsugod sa mga processo sa fractionation ug selective concentration.[2] Typically, gi-acidify ang gatas dayun una cya i-coagulate by the addition sa rennet, nga nag-contain ug proteolytic enzyme nga gitawag ug rennin; traditional nga nakuha sa mga tiyan sa calves, pero gi-produce mas kasagarang naghimo gikan sa genetically modified microorganisms. Gi-separate ang mga tibug-ol ug gi-press sa iyang final form.[29]

Dili sama sa daghang mga protina, wala gi-coagulate ang casein sa kainit. During sa processo sa clotting, milk-clotting proteases act on sa soluble portion sa casein, κ-casein, thus, nag-originate ug unstable micellar state nga nag-result sa clot formation. Kung gi-coagulate uban sa chymosin, gitawag usahay nag casein ug paracasein. Ang chymosin (EC 3.4.23.4) kay usa ka aspartic protease nga nag-hydrolyze specifically ang peptide bond sulod sa Phe105-Met106 sa κ-casein, ug gi-consider nga pinaka efficient nga protease para sa cheese-making industry (Rao et al., 1998). Pero sa british terminology, nag-gamit ug term caseinogen para sa protina nga wala pa na-coagulate ug caseuin para sa protina na-coagulate. As it exists sa gatas, it is a salt of calcium.

Protein supplements[usba | usba ang wikitext]

Ang usa attractive property sa casein molecule kay iyang ability sa pag-perform ug gel or clot sa tiyan, which makes it very efficient sa nutrient supply. Able ang clot mu provide ug sustained slow release sa amino acids ngadto sa blood stream, usahay mu last ug pila ka oras.[30] Kasagaran ang casein kay available as hydrolyzed casein, nga gi-hydrolyze by a protease such as trypsin. Gi-note nga pait ang mga hydrolyzed forms ug and kasagaran gibailbaran ang mga supplements by infants ug lab animals in favor sa intact casein.[31]

Plastics and fiber[usba | usba ang wikitext]

Ang pinaka first nga plastics kay based on casein. In particular, well known sa una ang galalith para sa iyang pag-gamit sa mga butones. Ang mga fiber kay mahimo from extruded casein. Ang Lanital, panapton nga gihimo gikan sa casein fiber (known as Aralac in the United States), kay sikat during sa 1930s sa Italy. Ang mga recent nga innovations, such as Qmilk, kay nag offer ug mga refined use sa fiber para sa mga modern nga panapton

Medical and dental uses[usba | usba ang wikitext]

Ang mga casein-derived compused kay gipang gamit sa mga tooth remineralization products para mu-stabilize sa amorphous calcium phosphate (ACP) ug release ang ACP sa ngipon, para mu-facilitate ug remineralization.[32][33][34]

Usahay gipang gamit ang casein ug mga gluten exclusion diets sa alternative medicine para sa mga bata nga naay autism. As of 2015, ang mga evidence about aning mga diet sa mga impact sa behavior or cognitive and social functioning sa mga bata nga naay autism kay limited ug weak.[35][36]

Nanotechnological uses[usba | usba ang wikitext]

Naay potential use ang mga casein proteins para sa nanomaterials tungod kay readily abvaiable source cya (gikan sa gatas) ug iyang protensity sa pag self-assemble into amyloid fibrils.[37]

Potential health issues and adverse effects[edit][usba | usba ang wikitext]

A1/A2 beta caseins sa gatas[usba | usba ang wikitext]

Main article: A2 milk

Ang mga A1 ug A2 beta-casein kay mga genetic variants sa beta-casein milk protein nga nag lagi sa usa ka amino acid; ang proline mahitabo sa position 67 sulod sa chain of amino acids nga nag make up sa A2 beta-casein, while ang A1 beta-casein ang histidine nahitabo sa anang position.[38][39] Tungod sa pag interact sa beta-casein sa mga enzymes nakit-an sa digestive system, lahi ang pag-process sa A1 ug A2 by digestive enzymes, ug ang seven-amino peptide, beta-casomorphin-7, (BCM-7) ma-release by digestion sa A1-beta-casein.[38]

Pinaka common ang A1 beta-casein type nga makit-an sa gatas sa baka sa Europe (walay apil ang Italy ug France kay mas daghan sila A2 nga baka), ang United States, Australia, ug New Zealand.[40]

Nag-sugod ang interests sa pag-kalainan between sa A1 ug A2 beta-casein proteins sa early 1990s through epidemiological research ug animal studies initially conducted sa mga scientist sa New Zealand, nga nakit-an ang mga correlation between sa pagkaylap sa gatas with A1 beta-casein proteins ug various chronic diseases.[38] Ang research na-generate ug interest sa media, among some sa scientific community, ug mga entrepeneur.[38] Ang companya, A2 Corporation, kay gitukod sa New Zealand sa early 2000s para mu-commercialize sa test ug market ang "A2 Milk" as premium nga gatas nga mas-healthy tungod sa kakulang sa mga peptides gikan sa A1.[38] Na-petition pud ang A2 Milk sa Food Standards Australia New Zealand regulatory authority nga manginahanglan ug health warning sa ordinaryo nga gatas.[38]

Responding sa public interest, ang marketing sa A2 milk, ug ang scientific evidence kay na-publish. Naay independent review na-publish sa 2005 nga wala'y nakit-an nga discernatible difference between drinking A1 or A2 milk sa risk sa pag-contract ug chronic diseases.[38] Nag-review ang The European Food Safety Authority (EFSA) sa scientific literature ug nag-publish ug review in 2009 and wala'y nakit-an nga identifiable relationship between chronic diseases ug sa pag-inum sa gatas nga naay A1 protein.[40]

Casein allergy[usba | usba ang wikitext]

Gamay nga bahin sa population kay allergic sa casein. Casein intolerance, also known as "milk protein intolerance", is experienced kung dili maka break down ug proteins sa casein ang lawas.[42] And prevalence sa casein allergy or intolerance kay nag-range from 0.25 to 4.9% sa mga bata.[43] Wala mahibal-an ang mga numero sa mga mas magulang nga bata ug mga magulang. Daku nga bahin sa nga numero sa autism spectrum have an intolerance or allergy sa casein protein padung sa ilang adulthood. Magamit ni sa mga clinicians ug dietitians para maka-spot ug autism in those who many not present ug traditional nga autistic traits.[44][kailangan i-verify] Commonly practice ang diet known as casein-free, gluten free (CFGF) para sa ing-aning individuals after sa pag-discover sa ilang intolerance or allergy.

Shown to be more allergenic ug mas lisod sa pag-digest kung gipakaon sa mga infants ang heat-treated nga casein.[45] Dili typically shown nga maka cause ug allergic reaction ang gatas sa inahan, pero kailangan i-administer sa infant with caution each time incase kung naay adverse reaction gikan sa breastfeeding parent nga iyang nakaon nag-contain ug casein. Following a casein-free diet has been shown to improve outcomes sa mga infants nga na breastfed while allergic or intolerant sa dairy protein.[46] Human breast milk has been proven to be the best food para sa infant, ug kinahanglang suwayan una kung available.[47]

Supplementation sa protease enzyme gipakita nga mutabang sa mga casein intolerant individuals ug digest sa protina with minimal adverse reaction.[48]

See also[usba | usba ang wikitext]

References[usba | usba ang wikitext]

  1. ^ Kunz, C; Lönnerdal, B (1990). "Human-milk proteins: analysis of casein and casein subunits by anion-exchange chromatography, gel electrophoresis, and specific staining methods". Am. J. Clin. Nutr. 51 (1): 37–46. doi:10.1093/ajcn/51.1.37. PMID 1688683
  2. ^ a b Robinson RK, ed. (2002). Dairy Microbiology Handbook: The Microbiology of Milk and Milk Products (3rd ed.). Wiley-Interscience. p. 3. ISBN 9780471385967.
  3. ^ "Industrial Casein". National Casein Company. Archived from the original on 12 November 2012
  4. ^ Early R (1997). "Milk Concentrates and Milk Powders". The technology of dairy products (2nd ed.). London: Springer-Verlag. p. 295. ISBN 9780751403442.
  5. ^ Farrell HM (1973). "Models for Casein Micelle Formation". Journal of Dairy Science. 56 (9): 1195–1206. doi:10.3168/jds.S0022-0302(73)85335-4. PMID 4593735.
  6. ^ "Casein". The Columbia Electronic Encyclopedia (6th ed.). Columbia University. 2011.
  7. ^ Dalgleish DG (1998). "Casein Micelles as Colloids: Surface Structures and Stabilities". J. Dairy Sci. 81 (11): 3013–8. doi:10.3168/jds.S0022-0302(98)75865-5
  8. ^ Panouillé, M.; Durand, D.; Nicolai, T.; Larquet, E.; Boisset, N. (2005). "Aggregation and gelation of micellar casein particles". Journal of Colloid and Interface Science. 287 (1): 85–93. doi:10.1016/j.jcis.2005.02.008. PMID 15914152.
  9. ^ Walstra P (1979). "The voluminosity of bovine casein micelles and some of its implications". Journal of Dairy Research. 46 (2): 317–323. doi:10.1017/S0022029900017234. ISSN 1469-7629. PMID 469060. S2CID 222355860.
  10. ^ Lucey JA (2002). "Formation and Physical Properties of Milk Protein Gels". J. Dairy Sci. 85 (2): 281–94. doi:10.3168/jds.S0022-0302(02)74078-2. PMID 11913691.
  11. ^ Holt C (1992). "Structure and Stability of Bovine Casein Micelles". In Anfinsen CB, Richards FM, Edsall JT, et al. (eds.). Advances in Protein Chemistry. Vol. 43. Academic Press. pp. 63–151. doi:10.1016/S0065-3233(08)60554-9. ISBN 9780120342433. PMID 1442324
  12. ^ Horne DS (1998). "Casein Interactions: Casting Light on the Black Boxes, the Structure in Dairy Products". International Dairy Journal. 8 (3): 171–7. doi:10.1016/S0958-6946(98)00040-5.
  13. ^ "Turning milk into homemade moo glue". Cornell Center for Teaching Innovation. Ask A Scientist!. Cornell University. 24 Sep 1998. Archived from the original on 28 September 2011. Retrieved 29 Sep 2011.
  14. ^ Weiss D, Chace S, eds. (1979). Reader's Digest Crafts & Hobbies. Reader's Digest Association. pp. 223. ISBN 9780895770639
  15. ^ Ward GW, ed. (2008). "Acrylic painting". The Grove Encyclopedia of Materials and Techniques in Art. Oxford University Press. p. 2. ISBN 9780195313918
  16. ^ Gloman CB, Napoli R (2007). Scenic Design And Lighting Techniques: A Basic Guide for Theatre. Taylor & Francis. pp. 281–2. ISBN 9780240808062.
  17. ^ Forest Products Laboratory, Forest Service, US Department of Agriculture, University of Wisconsin--Madison (April 1961). Casein glues : their manufacture, preparation, and application - Indiana State Library (PDF). Information Reviewed and Reaffirmed. Vol. 280. Archived (PDF) from the original on 2022-10-09.
  18. ^ "Chemistry Casein Glue - Activity" (PDF).
  19. ^ a b "Casein Glues: Their Manufacture, Preparation, and Application" (PDF). USDA. 1967. Archived (PDF) from the original on 2022-10-09.
  20. ^ Shurtleff W, Aoyagi A (2004). "Pioneering Soy Protein Companies: I. F. Laucks, The Glidden Co., Rich Products, Gunther Products, Griffith Laboratories". soyinfocenter.com. Retrieved 3 Sep 2015.
  21. ^ "Laminated Board". WICOR HOLDING AG. 2011. Archived from the original on 22 December 2011. Retrieved 11 Oct 2012.
  22. ^ Lambuth A (2006). "Soybean, Blood, and Casein Glues". In Tracton AA (ed.). Coatings Materials and Surface Coatings. CRC Press. pp. 19-7–19-11. ISBN 9781420044058.
  23. ^ Forsyth RS (2004). "Waterborne Adhesives for Bottle Labeling". Tappi PLACE Division Conference. Atlanta, Ga.: TAPPI. p. 33. ISBN 1595100628. OCLC 57487618.
  24. ^ Label Glues Archived November 7, 2013, at the Wayback Machine
  25. ^ "Casein glues". Adhesives.
  26. ^ "Dairy Product Companies; "Micellar Casein for Corree Creamers and Other Dairy Products" in Patent Application Approval Process". Food Weekly News. Jan 2017. ProQuest 1857923972.
  27. ^ El-Bakry M (2011). "Functional and Physicochemical Properties of Casein and its Use in Food and Non-Food Industrial Applications". Chemical Physics Research Journal. 4: 125–138. ProQuest 1707988596.
  28. ^ Nolden AA, Lenart G, Hayes JE (2019). "Putting out the fire - efficacy of common beverages in reducing oral burn from capsaicin". Physiology & Behavior. 208: 112557. doi:10.1016/j.physbeh.2019.05.018. PMC 6620146. PMID 31121171.
  29. ^ Fankhauser DB (2007). "Fankhauser's Cheese Page". Archived from the original on 25 September 2007. Retrieved 23 Sep 2007.
  30. ^ Boirie Y, Dangin M, Gachon P, et al. (1997). "Slow and fast dietary proteins differently modulate postprandial protein accretion". PNAS. 94 (26): 14930–5. Bibcode:1997PNAS...9414930B. doi:10.1073/pnas.94.26.14930. PMC 25140. PMID 9405716.
  31. ^ Field KL, Kimball BA, Mennella JA, et al. (2008). "Avoidance of hydrolyzed casein by mice". Physiol. Behav. 93 (1–2): 189–99. doi:10.1016/j.physbeh.2007.08.010. PMC 2254509. PMID 17900635.
  32. ^ Louis Malcmacher (8 February 2011). "Enamel Remineralization: The Medical Model of Practicing multi Dentistry". Dentistry Today.
  33. ^ Walker G, Cai F, Shen P, et al. (2006). "Increased remineralization of tooth enamel by milk containing added casein phosphopeptide-amorphous calcium phosphate". Journal of Dairy Research. 73 (1): 74–78. doi:10.1017/S0022029905001482. PMID 16433964. S2CID 43342264.
  34. ^ Chhabra N, Chhabra A (2018). "Enhanced Remineralisation of Tooth Enamel Using Casein Phosphopeptide-Amorphous Calcium Phosphate Complex: A Review". International Journal of Clinical Preventive Dentistry. 14 (1): 1–10. doi:10.15236/ijcpd.2018.14.1.1.
  35. ^ Lange KW, Hauser J, Reissmann A (2015). "Gluten-free and casein-free diets in the therapy of autism". Curr. Opin. Clin. Nutr. Metab. Care. 18 (6): 572–5. doi:10.1097/mco.0000000000000228. PMID 26418822. S2CID 271720.
  36. ^ Millward C, Ferriter M, Calver S, et al. (2008). "Gluten- and casein-free diets for autistic spectrum disorder". Cochrane Database Syst Rev (Systematic Review) (2): CD003498. doi:10.1002/14651858.CD003498.pub3. PMC 4164915. PMID 18425890.
  37. ^ Ecroyd, Heath; Garvey, Megan; Thorn, David C.; Gerrard, Juliet A.; Carver, John A. (2013), Gerrard, Juliet A. (ed.), "Amyloid Fibrils from Readily Available Sources: Milk Casein and Lens Crystallin Proteins", Protein Nanotechnology, Totowa, NJ: Humana Press, vol. 996, pp. 103–117, doi:10.1007/978-1-62703-354-1_6, ISBN 978-1-62703-353-4, PMID 23504420, retrieved 2020-10-17
  38. ^ Truswell AS (2005). "The A2 milk case: a critical review". European Journal of Clinical Nutrition. 59 (5): 623–31. doi:10.1038/sj.ejcn.1602104. PMID 15867940.
  39. ^ Truswell AS (2006). "Reply: The A2 milk case: a critical review". European Journal of Clinical Nutrition. 60 (7): 924–5. doi:10.1038/sj.ejcn.1602454.
  40. ^ EFSA (2009). "Review of the potential health impact of β-casomorphins and related peptides: Review of the potential health impact of β-casomorphins and related peptides". EFSA Journal. 7 (2): 231r. doi:10.2903/j.efsa.2009.231r.
  41. ^ Solinas C, Corpino M, Maccioni R, et al. (2010). "Cow's milk protein allergy". J. Matern.-Fetal Neonatal Med. 23 (Suppl 3): 76–9. doi:10.3109/14767058.2010.512103. PMID 20836734. S2CID 3189637.
  42. ^ [https://web.archive.org/web/20201115120936/https://www.marksdailyapple.com/dairy-intolerance-what-it-is-and-how-to-determine-if-you-have-it/ Archived 2020-11-15 at the Wayback Machine "Dairy Intolerance: What It Is and How to Determine If You Have It"]. Mark's Daily Apple. 2013-12-24. Retrieved 2020-11-18
  43. ^ [https://web.archive.org/web/20201124091200/https://www.worldallergy.org/education-and-programs/education/allergic-disease-resource-center/professionals/cows-milk-allergy-in-children Archived 2020-11-24 at the Wayback Machine "Cow's Milk Allergy in Children | World Allergy Organization"]. www.worldallergy.org. Retrieved 2020-11-18.
  44. ^ Sanctuary, Megan R.; Kain, Jennifer N.; Angkustsiri, Kathleen; German, J. Bruce (2018-05-18). "Dietary Considerations in Autism Spectrum Disorders: The Potential Role of Protein Digestion and Microbial Putrefaction in the Gut-Brain Axis". Frontiers in Nutrition. 5: 40. doi:10.3389/fnut.2018.00040. ISSN 2296-861X. PMC 5968124. PMID 29868601.
  45. ^ Dupont, Didier; Mandalari, Giuseppina; Mollé, Daniel; Jardin, Julien; Rolet-Répécaud, Odile; Duboz, Gabriel; Léonil, Joëlle; Mills, Clare E. N.; Mackie, Alan R. (November 2010). "Food processing increases casein resistance to simulated infant digestion". Molecular Nutrition & Food Research. 54 (11): 1677–1689. doi:10.1002/mnfr.200900582. ISSN 1613-4133. PMID 20521278.
  46. ^ "Infant Allergies and Food Sensitivities". HealthyChildren.org. Retrieved 2020-11-18.
  47. ^ "Breastfeeding". www.who.int. Retrieved 2020-11-18.
  48. ^ Christensen, L. R. (1954-11-01). "The action of proteolytic enzymes on casein proteins". Archives of Biochemistry and Biophysics. 53 (1): 128–137. doi:10.1016/0003-9861(54)90240-4. ISSN 0003-9861. PMID 13208290

External Links[usba | usba ang wikitext]

Gikuha gikan sa "https://ceb.wikipedia.org/w/index.php?title=Ang_Casein&oldid=35057411"